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viernes, 26 de febrero de 2016

ALGUNOS METALES ACTÚAN EN LA RESPIRACIÓN.

Desde hace 20 años el grupo que ha sido liderado por Alejandro Vila,  investigador superior del Consejo, en el Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR, CONICET-UNR) trabaja en el estudio de metales que dotan a las proteínas de funciones esenciales para la supervivencia de todos los organismos.
La falta de estos metales puede llegar a producir distintas disfunciones, por ejemplo, la falta de hierro produce anemia. Sin embargo las concentraciones elevadas de metales son tóxicas e incluso letales para las células. De este modo, el doctor Vila afirma:"Los organismos cuentan con mecanismos que les permiten regular la concentración de metales en las células para que puedan cumplir su función sin generar toxicidad”.

Marcos Morgada, becario doctoral del CONICET en el IBR y primer autor del trabajo, explica que el oxígeno que se introduce en nuestro organismo me diante los pulmones tiene como destino todas las células del cuerpo, y todas estas células contienen una proteína llamada citocromo c oxidasa, responsable de la respiración celular. Además, agrega:"Este proceso, mediante el cual la célula obtiene la energía para todas sus funciones, requiere de la presencia de cobre y hierro para su funcionamiento. Los niveles necesarios de cobre, así como su regulación, dependen de varias proteínas que interaccionan de manera muy compleja en la célula”.

A través de diversos estudios genéticos, los investigadores identificaron dos proteínas llamadas Sco1 y Sco2 como esenciales para el ensamblado del centro de cobre que permite la respiración de la célula. De hecho, el doctor Vila comenta que las mutaciones que se tienen lugar en estas proteínas dan lugar a desordenes metabólicos en recién nacidos, esto se debe a la falta de cobre, que se manifiesta en tejidos con alta demanda energética, y puede llevar a la muerte del bebé.

El grupo de metaloproteínas del IBR dilucidó el mecanismo por el cual tiene lugar este proceso de unión de cobre a la oxidasa en humanos, lo que se tradujo como una publicación en la revista "Proceedings of the National Academy of Sciences". “A pesar de que Sco1 y Sco2 son dos proteínas aparentemente similares, cumplen papeles distintos pero complementarios”, detalla Vila, “una de estas proteínas ‘prepara’ la oxidasa para recibir los iones cobre, mientras que la otra actúa como metalochaperona, es decir, transfiriendo los cobres necesarios para la respiración celular”.

“El mayor problema de esta investigación fue crear el diseño de una proteína quimérica que permitiera realizar estos experimentos”, destaca Morgada. Así lograron caracterizar la proteína en un trabajo preliminar publicado en la revista "Sociedad Química Alemana", Angewandte y Chemie finalmente, mediante estudios bioquímicos y estructurales utilizando Resonancia Magnética Nuclear, diseccionaron los detalles moleculares de las interacciones entre las distintas proteínas intervinientes y sus funciones específicas.

El conocimiento del funcionamiento de este mecanismo y el sistema de estudio diseñado, permitirá, ahora, el estudio de las diversas bases moleculares de enfermedades genéticas relacionadas con la ausencia de estas proteínas que generalmente llevan a la muerte del niño que la padece a temprana edad. Es importante destacar que, dentro de las enfermedades clasificadas como mitocondriales, las vinculadas con el ensamblado de la citocromo c oxidasa son las de mayor gravedad.
Fuente: Rosario

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