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viernes, 18 de noviembre de 2016

DESCUBIERTO NUEVO MECANISMO ALTERNATIVO PARA EL TRÁFICO DE PROTEINAS EN LA CÉLULA

Resultado de imagen de la celula realUn nuevo estudio científico, publicado en portada en la revista Traffic, describe la existencia de mecanismos alternativos a la tradicional vía de exportación de proteínas en el retículo endoplasmático. La investigación está firmada por un equipo en el que participan el profesor Pedro Moral, jefe del Grupo de Investigación Consolidado de Biología de las Poblaciones Humanas de la Unidad de Antropología de la Facultad de Biología de la UB (España), y la investigadora Meritxell Cutrona, colaboradora de la Unidad y miembro del Consorcio Mario Negri Sud y de la Fundación Universidad Gabriele D’Annunzio (Italia).


El trabajo está centrado en el estudio del proceso de secreción de proteínas sintetizadas en el retículo endoplasmático, y aborda lo que se conoce como ruta secretora, es decir, el conjunto de orgánulos de la célula que coordinan el transporte de proteínas desde el retículo endoplasmático hasta otros destinos atravesando el complejo de Golgi.

Tal como explica Meritxell Cutrona, «el estudio de la ruta secretora reveló el interés de identificar los mecanismos moleculares y los factores reguladores en la base del transporte de membrana -y de proteínas- entre los diferentes compartimentos celulares». Según la teoría vesicular, el proceso de biogénesis de vesículas de transporte y el intercambio secuencial entre compartimentos está regulado por una serie de productos génicos implicados en la regulación de la ruta secretora.

Según el modelo clásico, la fase inicial del transporte vesicular desde el retículo endoplasmático está regulada por el complejo multiproteico COPII, que aporta el único mecanismo para garantizar la exportación de proteínas cargo y, por lo tanto, el acceso a la ruta secretora. Según explica Meritxell Cutrona, «aun así, desde hacía algunos años, se han ido acumulando indicios que cuestionaban el modelo clásico de externalización y transporte de proteínas basado en la función del complejo COPII».

En el estudio, los autores inhibieron la función de COPII (vía tradicional) para identificar los mecanismos no convencionales. Como elemento de innovación, indujeron la represión del complejo COPII mediante el silenciamiento de la expresión génica de los loci que codifican por Sar1 (gen Sar1A y Sar1B) en el genoma de los mamíferos. Sar1 es un elemento del complejo COPII, y es el factor clave para la biogénesis de las vesículas y la ruta secretora. «Esta innovadora aproximación metodológica -apunta Pedro Moral- ha proporcionado una de las evidenciacias más significativas descritas hasta ahora para confirmar la existencia de modelos alternativos para el transporte proteico celular».

Tal como concluye Meritxell Cutrona, «el estudio también revela un nuevo nivel de regulación del transporte cuando la función de COPII está inhibida por el silenciamiento de Sar1. El hecho de que haya vías múltiples -y no un paso obligatorio y único- para todas las proteínas que se sintetizan en el retículo endoplasmático ayudará a abrir nuevos escenarios para profundizar en el conocimiento de la fisiología celular y su relación con determinadas patologías relacionadas con acumulaciones de proteínas en el retículo endoplasmático (fibrosis quística, por ejemplo)».

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