AMPLÍAN EL ARSENAL CONTRA LAS SUPERBACTERIAS.

La mayoría de las bacterias de la Tierra son inofensivas para el ser humano, pero un «puñado» de ellas no son tan amables, así que debemos defendernos. Gracias a la penicilina de Fleming, hemos aprendido a encargarnos de aquellas que nos hacen daño con los antibióticos: estos son sustancias que normalmente rompen algún sistema básico para la bacteria (como su pared externa o alguna pieza de su metabolismo), por lo que son capaces de matarlas o de impedir que crezcan.
 
El problema es que desde hace unos años los humanos han usado mal los antibióticos (pensando que curaban los catarros, por ejemplo) y han dejado de investigar en ellos lo suficiente, con lo que ha aumentado el peligro de que surjan bacterias «malvadas» capaces de resistirse no ya a un antibiótico, sino a varios: son las llamadas superbacterias.

Este fenómeno de resistencia a antibióticos podría matar a 10 millones de personas al año en 2050 (una persona muerta cada diez segundos), según un estudio publicado por el gobierno de Reino Unido. Para evitarlo, es fundamental investigar nuevos remedios. Eso es lo que un equipo de investigadores del Instituto Tecnológico de Massachusetts (MIT), de la Universidad de Brasilia y de la Universidad de la Columbia Británica persigue. Recientemente publicó un artículo en la revista Scientific Reports en el que presentó el diseño de una molécula, un péptido antimicrobiano, que puede matar a varios tipos de bacterias, incluyendo a algunas que son resistentes a muchos antibióticos.

«Hemos conseguido que una pequeña proteína tenga dos interesantes funciones», ha explicado a ABC César de la Fuente, uno de los autores del estudio e investigador en el MIT. «La primera es la de matar directamente a algunas bacterias, y la segunda es estimular el sistema inmune para erradicar la infección».

Los péptidos antimicrobianos son pequeñas moléculas (péptidos de 10 a 50 aminoácidos) producidos por todos los seres vivos y que son capaces de matar microbios de muchas formas, pero básicamente abriendo agujeros en el exterior de sus víctimas y luego atacando sus sistemas celulares, como lo son el material genético o la maquinaria (proteínas). Además, en ocasiones pueden «atraer» a a células del sistema inmune del organismo a la zona donde se ha producido la infección para matar a los posibles invasores.

Un arma letal

En este sentido, se puede decir que los científicos no han inventado nada nuevo, sino que han mejorado algo que ya existía en la naturaleza: «Puedes modificar las secuencias de los péptidos antimicrobianos para que hagan funciones específicas», ha dicho de la Fuente

A eso se dedican desde años varios grupos de investigación. Pero en el caso de este estudio, los científicos trabajaron con clavanina-A, un péptido antimicrobiano obtenido de un animal marino, un tunicado, y cuya eficacia ya está probada. Una vez obtenido en cantidades suficientes, lo modificaron para hacerlo aún más letal.

Añadieron una secuencia de 5 aminoácidos a la estructura original, con lo que aumentaron la capacidad del péptido de atravesar la pared de las bacterias. El resultado se llamó clavanina-MO, y resultó ser mucho más potente contra varias cepas de bacterias, incluyendo varias tipos de superbacterias resistentes a antibióticos, que pertenecen a la especie de Eschericia coli y Staphylococcus aureus. Una de sus ventajas, es que no solo ataca un sistema de la bacteria, sino a varios a la vez, con lo que dificulta que los microbios se hagan resistentes.

Pedir refuerzos

Pero no solo eso. Esta clavanina también impide una inflamación excesiva que a su vez puede llevar a la muerte por sepsis, una respuesta abrumadora del sistema inmune que dificulta el flujo sanguíneo.

Por último, los investigadores observaron que la clavanina-MO puede actuar y atacar a las bacterias allá donde son más peligrosas: en las llamadas biopelículas. Estas son láminas de varias capas de microorganismos que se forman en algunas superficies y que permiten que lleven a cabo sus funciones e infecten a sus víctimas. Por ejemplo, la placa dental es una biopelícula, y la Pseudomonas aeruginosa es conocida por su peligro cuando forma estas estructuras en los pulmones. Las biopelículas no son algo anecdótico: ellas están detrás de los dos tercios de las infecciones humanas, tal como ha explicado César de la Fuente.

Recubrir un portátil

Estos péptidos también podrían usarse para recubrir superficies especialmente sensibles a las bacterias. Por ejemplo en catéteres donde se quisiera evitar el crecimiento de peligrosas bacterias, como Staphylococcus aureus, o en lugares más cotidianos, como ordenadores portátiles.

El problema de momento es que producir estos péptidos antimicrobianos es caro. Varios grupos de investigación trabajan en fabricarlos en bacterias y levaduras modificadas genéticamente, para poder obtenerlos en grandes cantidades y por poco dinero. «Mientras que las técnicas de secuenciación de ADN se han abaratado mucho, la síntesis química de péptidos sigue siendo cara», ha explicado de la Fuente.

En función del apoyo económico y del interés que despierte esta investigación, de la Fuente y los otros científicos implicados comenzarán a probar estos péptidos en ensayos con animales de laboratorio y más adelante quizás en humanos. Además, trabajarán en el área de la computación, para diseñar y optimizar de forma virtual el uso de los péptidos.

La guerra sigue

«Durante muchos años hemos pensado que habíamos ganado la guerra contra las bacterias, así que tanto gobiernos como farmacéuticas dejaron de lado a los antibióticos», ha dicho de la Fuente. «Pero los últimos estudios hechos por los gobiernos británico o estadounidense, entre muchos otros, han dejado claro que no, así que está volviendo el interés por desarrollar nuevas terapias».

Los límites están en la imaginación. Gracias a la biología sintética (producir cosas que no existen en la naturaleza pero inspirándose en ella), en teoría se pueden crear péptidos especializados en matar células cancerígenas, o para luchar contra la tuberculosis o la malaria. «Son moléculas muy prometedoras», ha concluido César de la Fuente.

Fuente: ABC