PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

Las proteínas se tratan de unas biomoléculas formadas por una combinación de unos 20 monómeros diferentes llamados aminoácidos (aa). Son las biomoléculas más abundantes en los seres vivos, la más variadas y las de mayor número de funciones.

Sólo podemos encontrar 20 aminoácidos en las proteínas: aa proteícos. Tiene una estructura formada por un carbono central, unido a un grupo amino, un grupo ácido, un hidrógeno, y una cadena lateral variable.

Hay algunos aminoácidos que los humanos somos capaces de sintetizarlos, en concreto, 32 aminoácidos. El resto de aminoácidos, tenemos que incorporar a través de la dieta (aa esenciales). Estos aminoácidos tienen estereoisomería (enantiómeros D y L) y son óptiamente activos (dextrógirosy levógiros). En proteínas sólo hay aa L (D en antibióticos y bacterias). Actuan como ácidos y como bases, es decir son anfóteros. Se pueden clasificar según la polaridad de sus cadenas "R" laterales: apolares, polares sin carga y polares con carga.

Los apolares se pueden clasificar a su vez en alifáticos (Glicina, Alanina...) y aromáticos (Fenilalanina y Triptófano). Los polares con cargas son grupos polares que pueden formar puentes de H, como por ejemplo: Serina, Treonina y Tirosina. Los polares con carga ácidos se denominan así debidos a que en "R" tiene grupos carboxilos, como por ejemplo el glutamato o el aspartato. Los aa polares con carga básicos, contienen en "R" un grupo amino, algunos ejemplos son la histidina o la arginina.

La funcionalidad de las proteínas depende en su mayoría de su estructura, la cuál presenta cuatros niveles de organización: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la formada por la secuencia de aa unidos por un enlace peptídico (unión entre el amino de un aa y el carboxilo de otro, perdiendo H2O) formando así un péptido: dipéptido, tripéptido, polipéptido. Toda cadena peptídica tiene un extremo amino (N-terminal) y otro carboxilo (C-terminal). La estructura primaria viene así definida por el número, tipo y secuencia de los aa.

A medida que esta cadena se sintetiza en los ribosomas, se pliega para adquirir la estructura tridimensional más estables, interviniendo en este proceso las chaperonas. Esto se trata de la estructura secundaria y es la conformación espacial de la cadena polipeptídica, unida por puentes de H entre los grupos -C=O de unos enlaces peptídicos y los -NH de otros enlaces. Esta estructura puede tomar dos estructuras: α-hélice o β-laminar.

Existe una variación de esta estructura secundaria la cuál consiste en tres hélices levógiras

La estructura terciaria es la estructura espacial definitiva de la proteína con regiones en α-hélice y β-laminar. El resultado puede ser: proteínas fibrosas o proteínas globulares. Cuando varias cadenas polipeptídicas se da lugar a la estructura cuartenaria formando una proteína compleja

Las propiedades físicas y químicas de las proteínas dependen en última instancia de la secuencia de aa, ya que serán las cadenas "R" las que determinen la estructura tridimensional y la funcionalidad. La actividad biológica de las proteínas se basa en la unión selectiva del centro activo con moléculas que encajan perfectamente en él. Pueden ser moléculas iguales o diferentes. A esto se le llama especificidad y depende de la secuencia de aa. La solubilidad es una propiedad que se encuentran en las proteínas globulares ya que sus cargas atraen al agua, formando una capa de solvatación. Las proteínas también sufren procesos de desnaturallización, esto concretamente es la pérdida de la conformación espacial, que conlleva la pérdida de su funcionalidad. Esto se produce en condiciones desfavorables como las altas temperaturas, pH ácido, electricidad... Las proteínas se convierten en filamentos fibrosos insolubles. Algunas pueden renaturalizarse, en otros casos es irreversible.

A la hora de clasificar las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas, que son las formadas sólo por aa, como por ejemplo las globulares (albúminas, globulinas...) , las histonas y protaminas (unidas a los ácidos nucleícos) y las fibrosas o escleroproteínas (insolubles, estructurales: colágeno, queratina, elastina, fibroína. Las proteínas que llevan un grupo proteico y una parte no prteiva se le denominan heteroproteínas, en las que se pueden clasificar las glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y otras heteroproteínas.

Las proteínas desempeñan varias funciones, la de reserva, una función estructural, una función como portadora de mensajes, una función homeostática, reciben y transmiten señales, tienen una función transportadora a través de membranas, es decir proteínas de canal; oxígeno (hemoglobina, hemocianina, mioglobina); electrones (citocromos en respiración y fotosíntesis). Destacan las lipoproteínas plasmáticas, que transportan lípidos en sangre, por supuesto tienen una función defensora (coagulación, germicidas), una función contractil y enzimática.

Los ácidos nucleícos son unas biomoléculas fibrilares de gran tamaño, no ramificadas, que contienen información genética. Esta información codificada permite llevar a cabo el metabolismo y los ciclos biológicos, son biopolímeros formados por monómeros llamados nucleótidos. Los nucleótidos a su vez están formados por una molécula de ácido fosfórico, un azúcar (pentosa) y una base nitrogenada.

Los nuceósidos resultan de la unión de la pentosa y una base nitrogenada. Existen dos tipos de nucleósidos, cada uno con cuatro de las cinco bases posibles: Ribonucleósidos (contienen ribosa unida a A,G,C o U) y desoxirribonucleósidos (contienen desoxirribosa unida a A,G,Co T) . Los nucleótidos resultan de la unión, mediante enlace éster, de un grupo fosfato al C5 de la pentosa del nucleósido. Un nucleótido es un nucleósido fosforilado en posición 5'.

El ácido desoxirribonucleico (ADN) es un biopolímero lineal de desoxirribonucleótidos-5'-monofosfato de A, G, C y T. En medio acuoso adopta una estructura tridimensional, pero sólo con conformación primaria y secundaria. La estructura primaria es la secuencia de desoxirribonucleótidos-5'-monofosfato. Las uniones se realizan por enlace éster. Cada polinucleótido tiene dos partes:

• Un esqueleto de polidesoxirribosa-fosfato, común para todos los ADN. Cada cadena tiene un extremo 5' con un fosfato libre unido al C5 de un nucleótido y un extremo 3', con un -OH libre unido al C3 de otro nucleótido.
• La secuencia de bases nitrogenadas que diferencia unos ADN de otros.

Al igual que en las proteínas y los aa, cada molécula de ADN se diferencia en el número, tipo y secuencia de sus bases nitrogenadas. Imprescindible para la síntesis de proteínas.

La estructura secundaria se trata de una doble hélice, formado por dos cadenas polinucleotídicas, enrolladas entre sí, enfrentadas por sus bases y unidas por puentes de H. Este es mayormente conocido como el modelo de doble hélice de Watson y Crick: ADN-B, el cuál presenta las siguientes características:

• Las cadenas son antiparalelas, una discurre en dirección 5'-3' y la otra en dirección 3'-5', pudiendo así unirse.
• Las bases son complementarias. La adenina se une siempre a la timina; la citosina siempre a la guanina. Siempre se enfrenta una base púrica y otra pirimidínica, de esa forma la doble hélice tiene siempre la misma anchura.
• El enrollamiento de las dos hélices es dextrógiro y plectonémico.

Cuando las dos cadenas se separan debido a la rotura de los puentes de H, sin que se afecten los enlaces éster de cada cadena es a lo que llamamos desnaturalización. Se produce por una serie de condiciones adversas. Cuando se desnaturaliza debido a la temperatura se denomina fusión. La desnaturalización es reversible. La desnaturalización y la renaturalización han dado lugar a técnicas como la hibridación, tecnologías de ADN recombinante, PCR, etc

Aunque el ADN sólo alcanza un nivel de complejidad de estructura secundaria, unido a proteínas puede alcanzar otros niveles de complejidad. En procariotas, el ADN, se une a unas pocas proteínas y se enrolla en super hélice en forma de ochos. En eucariotas el problema es mayor, ya que hay numerosas cadenas de ADN y mucha mayor cantidad. Para plegarse se unen a las histonas. La forma compacta se denomina cromatina.

El ARN es un biopolímero lineal de ribonucleótidos-5'-monofosfato. Su estructura primaria es idéntica a la del ADN, con uniones fosfodiéster 5'-3' de ribonucleótidos. Sin embargo el ADN y ARN presentan algunas diferencias.

El ARN nucleolar (ARNn) es de elevado peso molecular (45 S), con estructura terciaria en algunas regiones. Sintetizado en el nucleolo y es un precursor de diferentes ARNr, que formarán las subunidades del ribosoma. El ARN ribosómico (ARNr) son unas moléculas de tamaño variable, con estructura secundaria y terciaria. Se unen a más de 60 proteínas para formar los ribosomas. El ARN de transferencia (ARNt) son moléculas pequeñas (80-100 nucleótidos), con estructura 2ria y 3ria, que llevan los aa hasta los ribosomas para la síntesis proteica, consta de: un brazo aceptor, un bucle, un brazo D y el brazo anticodón.

Las funciones biológicas de los acídos nucleícos son:

• Replicación: el ADN se replica o duplica, haciendo copias de sí mismo. Se libera de las histonas, se abre separando las dos cadenas y se sintetiza la complementaria de cada una. Así se forman dos copias idénticas para repartir a las células hijas en la división celular, pasando la información genética de generación en generación.
• Almacenamiento de la información genética: contiene, en lenguaje químico (secuencia de bases) la información necesaria para sintetizar todas las proteínas de un organismo.
• Transcripción: la información del ADN se transcribe al ARNm, gracias a la complementariedad de bases A=U y G≡C.
• Traducción: el mensaje del ADN se convierte en proteínas. Los ribosomas leen el ARNm y fabrican una proteína con ayuda del ARNt que aporta los aa.

Fuente: Biogeo.