Los investigadores rastrearon la tasa de mutación del proteoma del virus, es decir, la colección de proteínas codificadas por material genético. Empezaron con el primer genoma del SARS-CoV-2 publicado en enero y terminaron con más de 15.300 genomas más tarde en mayo.
El equipo de investigación encontró que algunas regiones todavía están produciendo activamente nuevas mutaciones, por lo que el virus se sigue adaptando al huésped. Mientras que otras regiones mostraron desaceleración en la tasa de mutación y uniones a versiones únicas de proteínas clave.
Gustavo Caetano-Anolles, el autor principal del estudio explicó que el virus está cambiando y conservando para sí mismo los cambios más útiles.
Gustavo Caetano-Anolles, el autor principal del estudio explicó que el virus está cambiando y conservando para sí mismo los cambios más útiles.
A pesar de esto, que ciertas proteínas se estabilicen podría ser una buena noticia para el tratamiento. Según Tre Tomaszewski, para el desarrollo de una vacuna es necesario saber a qué se están adhiriendo los anticuerpos, por tanto que se conserven cambios permitirá saber qué proteínas y estructuras se están pegando y esto nos proporcionará información importante para la creación de vacunas y otras terapias.
Los investigadores encontraron que en el sitio 614 del interior de la espiga, el ácido aspártico había sido sustituido por la glicina. Dicha mutación se mantuvo en toda la población del virus durante los meses de marzo y abril.
La proteína de espiga se encarga de adherirse a las células humanas y ayudar a inyectar el ARN del virus en el interior de la célula para ser replicado. Pero esta mutación del sitio 614 rompe un importante vínculo establecido entre los distintos dominios y las subunidades de la proteína de la espiga. Caetano-Anolles comentó que la mutación debía ayudar al virus a aumentar su propagación e infectividad, porque de lo contrario la mutación no se mantendría.
Un estudio asoció la mutación con un aumento de la carga viral y una mayor infectividad sin consecuencia en la gravedad de la enfermedad. Sin embargo, otro estudio lo relacionó con mayores tasas de mortalidad.
También, en otras dos proteínas ciertos sitios importantes también se hicieron más estables a partir de abril, incluyendo la polimerasa NSP12, que duplica el ARN, y la proteína helicasa NSP13, que corrige las cadenas de ARN duplicadas.
Aunque, en especial, se encontraron mutaciones crecientes en la proteína nucleocápside, que empaqueta el ARN del virus después de entrar en una célula huésped, y en la proteína viroporina 3a, que se encarga de crear poros en las células huéspedes para facilitar la liberación, la replicación y la virulencia del virus. Caetano-Anolles explicó que estas dos proteínas afectan en la forma en que nuestros cuerpos combaten el virus y son los principales bloqueadores de la vía del interferón beta que conforman nuestras defensas antivirales.
El equipo de investigación vigilará estas regiones, ya que el aumento de la variabilidad no aleatoria de estas proteínas indica que el virus está buscando formas de mejorar su propagación y también podría estar relacionado con las respuestas inmunológicas incontroladas causantes de tantas muertes por COVID-19.
Fuentes: El Digital de CLM, Sur
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