INVESTIGACIÓN DESCUBRE PROTEÍNA REDUCTORA DEL ESTRÉS

Las proteínas son moléculas esenciales de las células y realizan la mayoría de sus funciones estructurales y reguladoras. En cualquiera de nuestras células pueden coexistir miles de proteínas distintas, representadas desde varios cientos hasta varias decenas de miles de moléculas de cada una.

Cada proteína tiene una estructura tridimensional específica que es fundamental para el correcto desarrollo su función. Las células cuentan con unas 'ayudantes moleculares', las chaperonas, que promueven el correcto plegamiento de las proteínas mal plegadas, y evitan así su degradación por el sistema de control de calidad. Sin embargo, en muchos casos, estas proteínas no pueden ser plegadas ni degradadas, y se agregan entre sí de forma irreversible. Estas agregaciones generan acúmulos proteicos que con el tiempo acaban convirtiéndose en verdaderos "vertederos moleculares", interfiriendo con el correcto funcionamiento celular y causando enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, en los últimos años se ha puesto de manifiesto que algunos tipos de agregación son reversibles y constituyen un mecanismo de protección celular, ya que previenen la degradación de las proteínas desplegadas por el estrés.

El estudio liderado por la UPO demuestra que cuando se exponen las levaduras a un estrés por temperatura, una condición que da lugar a la desnaturalización o desplegado parcial de las proteínas, numerosas proteínas nucleares se agregan entre sí formando unas estructuras circulares que denominamos 'anillos nucleolares', ya que localizan cerca del nucléolo. Estos anillos congregan a proteínas esenciales para la producción, procesamiento y maduración de los ARNs mensajeros y de su transporte al citoplasma. Este secuestro orquestado de reguladores de la actividad nuclear y a la consiguiente detención del crecimiento y proliferación celular mientras persiste el estrés. "Sin embargo, cuando las células vuelven a una temperatura compatible con el crecimiento, los anillos de agregación se disuelven, y sus componentes se redistribuyen a las estructurales y microambientes donde realizan normalmente su función" explican Rafael Rodríguez Daga y Silvia Salas Pino.

Este estudio revela así que este tipo de agregación es un mecanismo de resistencia y protección frente al estrés térmico que permite regular de forma coordinada múltiples procesos celulares. "Nuestro trabajo demuestra, además, que la disolución de los anillos requiere de la acción de chaperonas y desagregasas, actividades que están  conservadas evolutivamente desde levaduras hasta humanos. La eliminación de estas proteínas o su inhibición farmacológica comprometen severamente la viabilidad celular en estas circunstancias", explica el equipo de investigación, quien sostiene que entender los secretos moleculares de este tipo de agregación reversible podría ayudar al diseño de intervenciones encaminadas a revertir los procesos de agregación asociados a enfermedades".

Fuentes: 20 minutos, Europapress