Un equipo de científicos dirigido por Rafael Rodríguez Daga y Silvia Salas Pino, investigadores del grupo de Arquitectura y Dinámica Nuclear del Centro Andaluz de Biología del Desarrollo y profesores del área de Genética de la Universidad Pablo de Olavide, ha llevado a cabo un estudio que muestra cómo la agregación de proteínas puede ser un mecanismo de protección celular ante algunos tipos de estrés. La investigación se realizó en la levadura Schizosaccharomyces pombe como organismo modelo.
En cualquiera de nuestras células pueden coexistir miles de proteínas distintas, representadas desde varios cientos, hasta varias decenas de miles de moléculas de cada una. Las proteínas son moléculas esenciales de las células y realizan la mayoría de sus funciones estructurales y reguladoras.
La proteostasis es el control de la cantidad de proteínas que hay en una célula, e implica mecanismos de regulación de la síntesis, plegamiento y degradación de cada proteína de acuerdo a las necesidades celulares en cada momento. Cada proteína tiene una estructura tridimensional específica que es fundamental para el correcto desarrollo su función. El propio envejecimiento de las proteínas, que se oxidan con el tiempo, mutaciones en los genes que las codifican, o fluctuaciones bruscas en las condiciones fisicoquímicas del ambiente, dan lugar a alteraciones en su plegamiento natural.
Las células cuentan con unas 'ayudantes moleculares', las chaperonas, que promueven el correcto plegamiento de las proteínas mal plegadas, y evitan así su degradación por el sistema de control de calidad. Estas agregaciones generan acúmulos proteicos que con el tiempo acaban convirtiéndose en verdaderos "vertederos moleculares", interfiriendo con el correcto funcionamiento celular y causando enfermedades neurodegenerativas como el Parkinson o el Alzheimer.
Sin embargo, en los últimos años se ha puesto de manifiesto que algunos tipos de agregación son reversibles y constituyen un mecanismo de protección celular, ya que previenen la degradación de las proteínas desplegadas por el estrés.
El estudio liderado por la UPO indica una condición que da lugar a la desnaturalización o desplegado parcial de las proteínas, numerosas proteínas nucleares se agregan entre sí formando unas estructuras circulares que denominamos 'anillos nucleolares', ya que localizan cerca del nucléolo. Estos anillos congregan a proteínas esenciales para la producción, procesamiento y maduración de los ARN mensajeros y de su transporte al citoplasma, componentes arquitecturales de la cromatina, así como reguladores del ciclo celular.
Este estudio revela así que este tipo de agregación es un mecanismo de resistencia y protección frente al estrés térmico que permite regular de forma coordinada múltiples procesos celulares. La eliminación de estas proteínas o su inhibición farmacológica comprometen severamente la viabilidad celular en estas circunstancias", explica el equipo de investigación, quien sostiene que entender los secretos moleculares de este tipo de agregación reversible podría ayudar al diseño de intervenciones encaminadas a revertir los procesos de agregación asociados a enfermedades".
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